Editace stránky Chymotrypsin

[[Soubor:Chymotrypsin.png|thumb|Chymotrypsin]]
'''Chymotrypsin''' je [[trávicí enzym]] ze skupiny [[proteáza|proteáz]], konkrétně [[serinová proteáza|serinových proteáz]] (podobně jako [[trypsin]] či [[elastáza]]). V lidském těle je vyráběn v [[slinivka břišní|slinivce]] v neaktivní formě jako [[chymotrypsinogen]] a následně vylučován do [[dvanáctník]]u, kde se spolupodílí na [[trávení]] bílkovin. Rozlišují se tři varianty enzymu, A, B a C.<ref name="vodrazka" />

Aktivní chymotrypsin z bovinního ([[tur domácí|kravího]]) pankreatu má [[Molární hmotnost|molekulovou hmotnost]] 21&nbsp;600&nbsp;[[Dalton (jednotka)|Da]] a obsahuje 241&nbsp;[[aminokyselina|aminokyselin]] uspořádaných v 3&nbsp;[[polypeptid]]ových řetězcích.<ref name="lehninger">{{Citace monografie | příjmení = Lehninger | jméno = Albert L. | spoluautoři = David L. Nelson, Michael M. Cox. | titul = Lehninger principles of biochemistry | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000lehn_q8s9 | vydání = 3rd | rok = 2000 | vydavatel = Worth Publishers | místo = New York | isbn = 1-57259-931-6 }}</ref>

== Funkce ==
Chymotrypsin je střevní [[endopeptidáza]] schopná štěpit bílkovinné řetězce. Nedělá to ovšem na náhodných místech, nýbrž vždy na [[peptidová vazba|peptidové vazbě]] za velkými [[hydrofobní]]mi [[aminokyselina]]mi, které se specificky vážou do speciální hydrofobní rýhy ve [[vazebné centrum|vazebném centru]] enzymu.
<ref name="voet">{{Citace monografie
| příjmení = Voet
| jméno = D.
| příjmení2 = Voetová
| jméno2 = J
| vydání = 1. čes
| rok = 1995
| titul = Biochemie
| vydavatel = Victoria Publishing
| místo = Praha
| isbn = 80-85605-44-9
| strany=615–616
}}</ref> Těmito hydrofobními aminokyselinami jsou myšleny [[fenylalanin]], [[tryptofan]] a [[tyrosin]], štěpení bílkovin se odehrává na [[C-terminus|C-straně]] těchto aminokyselin.<ref name="lehninger" />

Přitom patří mezi tzv. serinové proteázy, což znamená, že v aktivním centru se vyskytuje důležitá serinová skupina, která provádí „nábojovou štafetu“ s dalšími zbytky, zejména s [[histidin]]em. V dvanáctníku pracuje při [[Kyseliny|pH]] 7,5-8,5.<ref name="vodrazka" />

== Produkce ==
Podobně jako ostatní proteázy, jež jsou součástí [[pankreatická šťáva|pankreatické šťávy]], také chymotrypsin (přesněji jeho neaktivní forma, [[chymotrypsinogen]]) je vylučován [[acinární buňka|acinárními buňkami]] slinivky břišní, a to řízenou [[exocytóza|exocytózou]] vnitrobuněčných váčků ([[zymogranula|zymogranulí]]) obsahujících tyto enzymy. Spolu s pankreatickou šťávou je pak chymotrypsin dopraven do střeva a zde aktivován.<ref name="vodrazka">{{Citace monografie| titul = Biochemie| příjmení=Vodrážka| jméno=Zdeněk| vydavatel=Academia| místo = Praha| rok=2007| isbn = 978-80-200-0600-4}}</ref> Aktivace probíhá pomocí dalšího pankreatického enzymu – [[trypsin]]u, který je vylučován spolu s chymotrypsinogenem v podobě [[trypsinogen]]u (a musí být tedy v první řadě aktivován, a to [[enterokináza|enterokinázou]]).<ref>{{Citace monografie
 | příjmení = Silbernagl
 | jméno = Stefan
 | příjmení2 = Despopoulos
 | jméno2 = Agamemnon
 | titul = Atlas fyziologie člověka
 | vydavatel = Grada Publishing
 | místo = Praha
 | rok = 2004
 | vydání = 6
 | isbn = 80-247-0630-X
 | počet stran = 448
}}</ref> Co se týče přesnějšího mechanismu aktivace, chymotrypsinogen je nejprve trypsinem rozštěpen na dva (stále spojené) polypeptidy, kterýžto komplex se označuje jako '''π-chymotrypsin'''. Ten následně autolyzuje (katalyticky sám sebe štěpí) na '''α-chymotrypsin''', čili vlastní aktivní chymotrypsin.<ref name="voet" />

== Reference ==
<references />

{{Trávicí enzymy}}
{{Autoritní data}}

{{Portály|Biologie|Chemie}}

[[Kategorie:Proteázy]]
[[Kategorie:Trávicí enzymy]]