„Membranprotein“ – Versionsunterschied

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Ein '''Membranprotein''' ist ein [[Protein]], das mit der [[Zellmembran]] oder einer [[Biomembran]] von [[Zellkompartiment]]en bzw. [[Organell]]en einer [[Zelle (Biologie)|Zelle]] assoziiert ist.
Ein '''Membranprotein''' ist ein [[Protein]], das mit der [[Zellmembran]] oder einer [[Biomembran]] von [[Zellkompartiment]]en bzw. [[Organell]]en einer [[Zelle (Biologie)|Zelle]] assoziiert ist.


Hierbei wird unterschieden zwischen ''peripheren'' Membranproteinen, als an die Membranoberfläche gebundenen Proteinen, und ''integralen'' Membranproteinen, welche mit einem [[hydrophob]]en Anteil in die [[Doppellipidschicht]] der Membran integriert sind und sie zumeist als [[Transmembranprotein]] durchspannen. Etwa 25 bis 30 Prozent aller natürlich vorkommenden Proteine sind in Zellmembranen eingelagert.<ref name="PMID_18763712">{{cite journal | author = Tan, S. | title = Membrane proteins and membrane proteomics | year = 2008 | journal = Proteomics | volume = 8 | issue = 19 | pages = 3924–3932 | pmid = 18763712 }}</ref><ref name="PMID_18674618">{{cite journal | author = Carpenter, E. P. et al. | title = Overcoming the challenges of membrane protein crystallography | year = 2008 | journal = Curr Opin Struct Biol | volume = 18 | issue = 5 | pages = 581–586 | pmid = 18674618 }}</ref><ref name="PMID_20508636">{{cite journal | author = Baker, M. | title = Making membrane proteins for structures: a trillion tiny tweaks | year = 2010 | journal = [[Nat Methods]] | volume = 7 | issue = 6 | pages = 429–434 | pmid = 20508636 }}</ref> Die Bezeichnung ''Proteolipide'' ist eine veraltete Bezeichnung für hydrophobe integrale Membranproteine.<ref>J. M. Lackie: ''The Dictionary of Cell and Molecular Biology'', 4. Auflage, 2007, Academic Press, ISBN 978-0-12-373986-5. S. 347.</ref> Proteolipide sind im Gegensatz zu den [[Lipoprotein]]en nicht wasserlöslich.<ref name="Pezold">F. A. Pezold: ''Lipide und Lipoproteide im Blutplasma.'' Springer, 1961. ISBN 3642873669. S. 22.</ref>
Hierbei wird unterschieden zwischen [[Periphere Membranproteine|''peripheren'' Membranproteinen]], als an die Membranoberfläche gebundenen Proteinen, und [[Integrale Membranproteine|''integralen'' Membranproteinen]], welche mit einem [[hydrophob]]en Anteil in die [[Doppellipidschicht]] der Membran integriert sind und sie zumeist als [[Transmembranprotein]] durchspannen. Etwa 25 bis 30 Prozent aller natürlich vorkommenden Proteine sind in Zellmembranen eingelagert.<ref name="PMID_18763712">{{cite journal | author = Tan, S. | title = Membrane proteins and membrane proteomics | year = 2008 | journal = Proteomics | volume = 8 | issue = 19 | pages = 3924–3932 | pmid = 18763712 }}</ref><ref name="PMID_18674618">{{cite journal | author = Carpenter, E. P. et al. | title = Overcoming the challenges of membrane protein crystallography | year = 2008 | journal = Curr Opin Struct Biol | volume = 18 | issue = 5 | pages = 581–586 | pmid = 18674618 }}</ref><ref name="PMID_20508636">{{cite journal | author = Baker, M. | title = Making membrane proteins for structures: a trillion tiny tweaks | year = 2010 | journal = [[Nat Methods]] | volume = 7 | issue = 6 | pages = 429–434 | pmid = 20508636 }}</ref> Die Bezeichnung ''Proteolipide'' ist eine veraltete Bezeichnung für hydrophobe integrale Membranproteine.<ref>J. M. Lackie: ''The Dictionary of Cell and Molecular Biology'', 4. Auflage, 2007, Academic Press, ISBN 978-0-12-373986-5. S. 347.</ref> Proteolipide sind im Gegensatz zu den [[Lipoprotein]]en nicht wasserlöslich.<ref name="Pezold">F. A. Pezold: ''Lipide und Lipoproteide im Blutplasma.'' Springer, 1961. ISBN 3642873669. S. 22.</ref>


== Eigenschaften ==
== Eigenschaften ==
Zu den integralen Membranproteinen gehören die Transmembranproteine, während zu den peripheren Membranproteinen die [[Membranständiges Protein|membranständigen Proteine]] zählen. Der Unterschied liegt darin, ob sie die [[Zellmembran]] vollständig durchziehen oder nur eine Seite der [[Doppellipidschicht|Lipiddoppelschicht]] angelagert bzw. darin verankert sind. Zelluläre Proteine mit Anteilen auf der [[Zelloberfläche]] werden als Oberflächenproteine bezeichnet. Viele Oberflächenproteine wurden als [[Cluster of differentiation|CD-Antigene]] entdeckt. Virale Proteine an der Oberfläche eines [[Virion]]s werden auch als Oberflächenproteine bezeichnet und binden dort oftmals [[Antikörper]], sind jedoch nur bei [[Virushülle|behüllten]] Viren auch gleichzeitig Membranproteine mit den charakteristischen [[hydrophob]]en [[Aminosäuresequenz]]en.
Zu den integralen Membranproteinen gehören die Transmembranproteine, während zu den peripheren Membranproteinen die membranständigen Proteine zählen. Der Unterschied liegt darin, ob sie die Biomembran vollständig oder zum Teil durchziehen oder nur an die [[Hydrophilie|hydrophile]] Oberfläche der [[Doppellipidschicht|Lipiddoppelschicht]] angelagert bzw. darin verankert sind. Zelluläre Proteine mit Anteilen auf der [[Zelloberfläche]] werden als Oberflächenproteine bezeichnet.


Viele Oberflächenproteine wurden als [[Cluster of differentiation|CD-Antigene]] entdeckt. Virale Proteine an der Oberfläche eines [[Virion]]s werden auch als Oberflächenproteine bezeichnet und binden dort oftmals [[Antikörper]], sind jedoch nur bei [[Virushülle|behüllten]] Viren auch gleichzeitig Membranproteine mit den charakteristischen [[hydrophob]]en [[Aminosäuresequenz]]en. Proteine und [[Kohlenhydrat]]e mit zumindest einem Anteil auf der Zelloberfläche können als [[Antigen]]e eine [[humorale Immunantwort]] auslösen und werden im Bezug auf das [[Immunsystem]] als [[Oberflächenantigen]]e bezeichnet.
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Proteine und [[Kohlenhydrat]]e mit zumindest einem Anteil auf der Zelloberfläche können als [[Antigen]]e eine [[humorale Immunantwort]] auslösen und werden im Bezug auf das [[Immunsystem]] als [[Oberflächenantigen]]e bezeichnet. Die Struktur der Proteine hängt vom Zustand ab. Ein in der Membran verankertes Protein besitzt oft [[Phosphorylierung]]s-, [[Glykosylierung]]s- und [[Myristoylierung]]sstellen, welche posttranslational die [[Tertiärstruktur]] beeinflussen.

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Die Struktur der Proteine hängt vom Zustand ab. Ein in der Membran verankertes Protein besitzt oft [[Phosphorylierung]]s-, [[Glykosylierung]]s- und [[Myristoylierung]]sstellen, welche posttranslational die [[Tertiärstruktur]] beeinflussen.


Membranproteine sind von großer [[Medizin|medizinischer]] Bedeutung: etwa die Hälfte aller derzeit zugelassener [[Arzneimittel]] wirkt auf diesen Proteintyp als [[therapeutisch]]e Zielstruktur ein.<ref name="PMID_20508636" />
Membranproteine sind von großer [[Medizin|medizinischer]] Bedeutung: etwa die Hälfte aller derzeit zugelassener [[Arzneimittel]] wirkt auf diesen Proteintyp als [[therapeutisch]]e Zielstruktur ein.<ref name="PMID_20508636" />
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Man unterscheidet die Transmembranproteine funktionell. Transporter und Kanäle sind essentiell, um u.&nbsp;A. das Ionengleichgewicht einer Zelle zu gewährleisten, [[Enzym]]e katalysieren wichtige Stoffwechselprozesse, Rezeptoren dienen einer Weiterleitung von Signalen über eine Lipidschicht hinweg, [[Connexin]]e knüpfen direkte Verbindungen zwischen Zellen usw.
Man unterscheidet die Transmembranproteine funktionell. Transporter und Kanäle sind essentiell, um u.&nbsp;A. das Ionengleichgewicht einer Zelle zu gewährleisten, [[Enzym]]e katalysieren wichtige Stoffwechselprozesse, Rezeptoren dienen einer Weiterleitung von Signalen über eine Lipidschicht hinweg, [[Connexin]]e knüpfen direkte Verbindungen zwischen Zellen usw.


;Transporterklassen:
;Transporterklassen


# [[ABC-Transporter]]
# [[ABC-Transporter]]

Version vom 26. März 2020, 11:27 Uhr

Ein Membranprotein ist ein Protein, das mit der Zellmembran oder einer Biomembran von Zellkompartimenten bzw. Organellen einer Zelle assoziiert ist.

Hierbei wird unterschieden zwischen peripheren Membranproteinen, als an die Membranoberfläche gebundenen Proteinen, und integralen Membranproteinen, welche mit einem hydrophoben Anteil in die Doppellipidschicht der Membran integriert sind und sie zumeist als Transmembranprotein durchspannen. Etwa 25 bis 30 Prozent aller natürlich vorkommenden Proteine sind in Zellmembranen eingelagert.[1][2][3] Die Bezeichnung Proteolipide ist eine veraltete Bezeichnung für hydrophobe integrale Membranproteine.[4] Proteolipide sind im Gegensatz zu den Lipoproteinen nicht wasserlöslich.[5]

Eigenschaften

Zu den integralen Membranproteinen gehören die Transmembranproteine, während zu den peripheren Membranproteinen die membranständigen Proteine zählen. Der Unterschied liegt darin, ob sie die Biomembran vollständig oder zum Teil durchziehen oder nur an die hydrophile Oberfläche der Lipiddoppelschicht angelagert bzw. darin verankert sind. Zelluläre Proteine mit Anteilen auf der Zelloberfläche werden als Oberflächenproteine bezeichnet.

Viele Oberflächenproteine wurden als CD-Antigene entdeckt. Virale Proteine an der Oberfläche eines Virions werden auch als Oberflächenproteine bezeichnet und binden dort oftmals Antikörper, sind jedoch nur bei behüllten Viren auch gleichzeitig Membranproteine mit den charakteristischen hydrophoben Aminosäuresequenzen. Proteine und Kohlenhydrate mit zumindest einem Anteil auf der Zelloberfläche können als Antigene eine humorale Immunantwort auslösen und werden im Bezug auf das Immunsystem als Oberflächenantigene bezeichnet.

Die Struktur der Proteine hängt vom Zustand ab. Ein in der Membran verankertes Protein besitzt oft Phosphorylierungs-, Glykosylierungs- und Myristoylierungsstellen, welche posttranslational die Tertiärstruktur beeinflussen.

Membranproteine sind von großer medizinischer Bedeutung: etwa die Hälfte aller derzeit zugelassener Arzneimittel wirkt auf diesen Proteintyp als therapeutische Zielstruktur ein.[3]

Funktionen

Membranproteine sind funktionelle Schlüsselproteine, da sie zum einen wichtiger Bestandteil der strukturellen Abgrenzung der Organellen sind; weiterhin spielen sie eine entscheidende Rolle bei nahezu allen zellulären Funktionen.[3][6] Zu nennen sind hier neben anderen:

  1. Enzymaktivität
  2. Signalübertragung
  3. Transport (Proteine, Ionen etc.)
  4. Verankerung an Cytoskelett und extrazellulärer Matrix
  5. Zell-Zell-Erkennung
  6. Zellverbindung

Typen

Membranproteine übernehmen meist wichtige physiologische Aufgaben, z. B. als Zelladhäsionsmoleküle, Translokasen oder Rezeptoren von Signalwegen. Beispiele sind Porine (z. B. Aquaporine, wichtig für den Wasser- und Energiehaushalt) und ABC-Transporter sowie Lichtrezeptoren wie Bakteriorhodopsin.

Man unterscheidet die Transmembranproteine funktionell. Transporter und Kanäle sind essentiell, um u. A. das Ionengleichgewicht einer Zelle zu gewährleisten, Enzyme katalysieren wichtige Stoffwechselprozesse, Rezeptoren dienen einer Weiterleitung von Signalen über eine Lipidschicht hinweg, Connexine knüpfen direkte Verbindungen zwischen Zellen usw.

Transporterklassen
  1. ABC-Transporter
  2. Ionenkanäle
  3. Membranständige ATPasen
  4. SLC-Transporter
  5. Wasserkanäle (siehe Aquaporine)

Hydrophobizität

Transmembranproteine sind im Transmembranbreich (Transmembrandomäne von etwa acht bis zwölf Aminosäuren) gehäuft aus den weniger polaren bzw. hydrophoberen Aminosäuren aufgebaut, die mit den Lipiden der Membran eine Protein-Lipid-Interaktion eingeht.

  • Zelle, öffne Dich! Auf: wissenschaft.de vom 7. Dezember 2005. Amerikanische Wissenschaftler haben den Schleusen in der Zellmembran beim Arbeiten zugeschaut.

Quellen

Einzelnachweise

  1. ↑ Tan, S.: Membrane proteins and membrane proteomics. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3924–3932, PMID 18763712.
  2. ↑ Carpenter, E. P. et al.: Overcoming the challenges of membrane protein crystallography. In: Curr Opin Struct Biol. 18. Jahrgang, Nr. 5, 2008, S. 581–586, PMID 18674618.
  3. ↑ a b c Baker, M.: Making membrane proteins for structures: a trillion tiny tweaks. In: Nat Methods. 7. Jahrgang, Nr. 6, 2010, S. 429–434, PMID 20508636.
  4. ↑ J. M. Lackie: The Dictionary of Cell and Molecular Biology, 4. Auflage, 2007, Academic Press, ISBN 978-0-12-373986-5. S. 347.
  5. ↑ F. A. Pezold: Lipide und Lipoproteide im Blutplasma. Springer, 1961. ISBN 3642873669. S. 22.
  6. ↑ Sadowski, P. G.: Sub-cellular localization of membrane proteins. In: Proteomics. 8. Jahrgang, Nr. 19, 2008, S. 3991–4011, PMID 18780351.
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