„N-Glykosylierung“ – Versionsunterschied
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Die Synthese der ''N''-Glykosylierungsgrundstruktur erfolgt durch verschiedene [[Transferase|Transferasen]] an [[Dolichole|Dolicholpyrophosphat]] im [[Endoplasmatisches Retikulum|Endoplasmatischen Retikulum]]. Die Grundstruktur wird nach der Synthese ''en bloc'' auf das Protein durch die [[Oligosaccharyltransferase]] übertragen.<ref>{{Literatur |Autor=Daniel J. Kelleher, Reid Gilmore |Titel=An evolving view of the eukaryotic oligosaccharyltransferase |Sammelwerk=Glycobiology |Band=16 |Nummer=4 |Datum=2006-04-01 |ISSN=1460-2423 |DOI=10.1093/glycob/cwj066 |Seiten=47R–62R | |Abruf=2020-11-09}}</ref> Das Protein gelangt über den [[Sekretorischer Weg|sekretorischen Weg]] für die anschließenden Modifikationen in den [[Golgi-Apparat]]. Das erste Kohlenhydrat an der [[Aminogruppe]] eines glykosylierten Asparagins ist ein [[N-Acetylglucosamin|''N''-Acetylglucosamin]] (GlcNAc) in β-[[Konfiguration (Chemie)|Konfiguration]].<ref name="Drickamer" /> Darauf folgen ein weiteres ''N''-Acetylglucosamin und drei [[Mannose]]n (Man) als Grundstruktur der ''N''-Glykosylierung, an der anschließend verschiedene Modifikationen erfolgen. |
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Version vom 9. November 2020, 16:42 Uhr
Die N-Glykosylierung (synonym N-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Aminogruppen (N-) von Proteinen angehängt werden.
Eigenschaften
Die N-Glykosylierung ist eine Form der Glykosylierung, bei der die Glykosylgruppen mit der Seitenkette von der Aminosäure Asparagin (Asn) in Proteinen kovalent verbunden werden. Sie kommt in allen Lebewesen vor. Das Asparagin liegt dabei in der Erkennungssequenz (synonym dem Sequon) Asn-X-Ser/Thr, mit X für eine beliebige Aminosäure außer Prolin (Pro), Serin (Ser) und Threonin (Thr).[1] Innerhalb einer Art kommen teilweise unterschiedliche N-Glykosylierungen vor, die unter anderem vom Zelltyp abhängen.[1] Im Gegensatz zur N-Glykosylierung wird bei der O-Glykosylierung die Glykosylgruppe auf die Hydroxygruppe der Seitenkette der Aminosäuren Serin oder Threonin übertragen.
Biosynthese
Die Synthese der N-Glykosylierungsgrundstruktur erfolgt durch verschiedene Transferasen an Dolicholpyrophosphat im Endoplasmatischen Retikulum. Die Grundstruktur wird nach der Synthese en bloc auf das Protein durch die Oligosaccharyltransferase übertragen.[2] Das Protein gelangt über den sekretorischen Weg für die anschließenden Modifikationen in den Golgi-Apparat. Das erste Kohlenhydrat an der Aminogruppe eines glykosylierten Asparagins ist ein N-Acetylglucosamin (GlcNAc) in β-Konfiguration.[1] Darauf folgen ein weiteres N-Acetylglucosamin und drei Mannosen (Man) als Grundstruktur der N-Glykosylierung, an der anschließend verschiedene Modifikationen erfolgen.
Literatur
- D. Voet, J. Voet: Biochemistry, 4. Aufl., Wiley, Weinheim 2011. ISBN 978-0-47057095-1.
Einzelnachweise
- ↑ a b c K. Drickamer, M. E.: Taylor Introduction to Glycobiology. 2. Ausgabe. Oxford University Press, 2006. ISBN 978-0-19-928278-4.
- ↑ Daniel J. Kelleher, Reid Gilmore: An evolving view of the eukaryotic oligosaccharyltransferase. In: Glycobiology. Band 16, Nr. 4, 1. April 2006, ISSN 1460-2423, S. 47R–62R, doi:10.1093/glycob/cwj066 (oup.com [abgerufen am 9. November 2020]).