„Hexokinase“ – Versionsunterschied
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Als [[Kinase]]n führen die Hexokinasen zu einer Phosphorylierung von Hexosen, meistens entsteht aus Glucose Glucose-6-phosphat unter Verwendung von [[Adenosintriphosphat]]. Das Glucose-6-Phosphat wird anschließend im Zuge der [[Glykolyse]] oder des [[Pentosephosphatweg]]s verstoffwechselt. |
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Hexokinasen kommen in allen Reichen der Lebewesen vor und gehören zu den [[ATPasen]] mit ''actin fold''. Hexokinasen kommen oftmals in mehreren [[Isoform]]en vor. In Säugetieren kommen vier Isoformen der Hexokinase vor (I, II, III und IV, oder A, B, C und D). Die [[Glucokinase]] in [[Säugetiere]]n ist eine Isoform der Hexokinase in der [[Leber]] (Hexokinase IV), die jedoch nur Glucose phosphoryliert. Während bakterielle Hexokinasen eine Molmasse um 50 [[Atomare Masseneinheit|kDA]] besitzen, sind [[eukaryot]]ische Hexokinasen um 100 kDa und aus zwei einander ähnlichen Teilen aufgebaut, die vermutlich evolutionär durch [[Genduplikation]] aus einer Vorläufer-Hexokinase entstanden sind. Nur in der Hexokinase II sind beide Teile enzymatisch aktiv. |
Hexokinasen kommen in allen Reichen der Lebewesen vor und gehören zu den [[ATPasen]] mit ''actin fold''. Hexokinasen kommen oftmals in mehreren [[Isoform]]en vor. In Säugetieren kommen vier Isoformen der Hexokinase vor (I, II, III und IV, oder A, B, C und D). Die [[Glucokinase]] in [[Säugetiere]]n ist eine Isoform der Hexokinase in der [[Leber]] (Hexokinase IV), die jedoch nur Glucose phosphoryliert. Während bakterielle Hexokinasen eine Molmasse um 50 [[Atomare Masseneinheit|kDA]] besitzen, sind [[eukaryot]]ische Hexokinasen um 100 kDa und aus zwei einander ähnlichen Teilen aufgebaut, die vermutlich evolutionär durch [[Genduplikation]] aus einer Vorläufer-Hexokinase entstanden sind. Nur in der Hexokinase II sind beide Teile enzymatisch aktiv. |
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Version vom 17. Juli 2015, 13:18 Uhr
| HK1 | ||
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| nach PDB 3O08 | ||
| Andere Namen |
Hexokinase 1; Brain Form Hexokinase; Hexokinase Type I; EC 2.7.1.1; HMSNR; HK I; HKD; Glycolytic Enzyme; Hexokinase-1; EC 2.7.1; HK1-Ta; HK1-Tb; HK1-Tc; HXK1; HKI | |
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Vorhandene Strukturdaten: 1CZA, 1DGK, 1HKB, 1HKC, 1QHA, 4F9O | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 917 Aminosäuren, 102486 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.1.1 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3098 | 15275 |
| Ensembl | ENSG00000156515 | ENSMUSG00000037012 |
| UniProt | P19367 | P17710 |
| Refseq (mRNA) | NM_000188 | NM_001146100 |
| Refseq (Protein) | NP_000179 | NP_001139572 |
| Genlocus | Chr 10: 69.27 – 69.4 Mb | Chr 10: 62.27 – 62.38 Mb |
| PubMed-Suche | 3098 | 15275
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Die Hexokinasen sind Enzyme aus dem Kohlenhydratstoffwechsel, die Hexosen (Zucker mit sechs Kohlenstoffatomen) phosphorylieren und damit jeweils in ein Hexose-Phosphat überführen, etwa Glucose in Glucose-6-phosphat.
Eigenschaften
Als Kinasen führen die Hexokinasen zu einer Phosphorylierung von Hexosen, meistens entsteht aus Glucose Glucose-6-phosphat unter Verwendung von Adenosintriphosphat. Das Glucose-6-Phosphat wird anschließend im Zuge der Glykolyse oder des Pentosephosphatwegs verstoffwechselt.
Hexokinasen kommen in allen Reichen der Lebewesen vor und gehören zu den ATPasen mit actin fold. Hexokinasen kommen oftmals in mehreren Isoformen vor. In Säugetieren kommen vier Isoformen der Hexokinase vor (I, II, III und IV, oder A, B, C und D). Die Glucokinase in Säugetieren ist eine Isoform der Hexokinase in der Leber (Hexokinase IV), die jedoch nur Glucose phosphoryliert. Während bakterielle Hexokinasen eine Molmasse um 50 kDA besitzen, sind eukaryotische Hexokinasen um 100 kDa und aus zwei einander ähnlichen Teilen aufgebaut, die vermutlich evolutionär durch Genduplikation aus einer Vorläufer-Hexokinase entstanden sind. Nur in der Hexokinase II sind beide Teile enzymatisch aktiv.
In einigen Tumoren werden Hexokinasen überexprimiert.[1]
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.
Einzelnachweise
- ↑ T. A. Smith: Mammalian hexokinases and their abnormal expression in cancer. In: British journal of biomedical science. Band 57, Nummer 2, 2000, ISSN 0967-4845, S. 170–178, PMID 10912295.