Kollagen-Typ 10α1
| Kollagen Typ X, alpha 1 | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell vom Protein COL9A3 nach PDB 1GR3 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 680 Aminosäuren, 66.158 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | COL10A1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1300 | 12813 |
| Ensembl | ENSG00000123500 | ENSMUSG00000039462 |
| UniProt | Q03692 | Q05306 |
| Refseq (mRNA) | NM_000493 | NM_009925 |
| Refseq (Protein) | NP_000484.2 | NP_034055.1 |
| Genlocus | Chr 6: 116.12 – 116.16 Mb | Chr 10: 34.39 – 34.4 Mb |
| PubMed-Suche | 1300 | 12813
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Kollagen Typ X, alpha 1 ist ein netzbildendes Kollagen, das vom Gen COL10A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ X formen.
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Kollagen Typ X, alpha 1 wird von hypertrophen Chondrozyten während der enchondralen Ossifikation produziert.[1] und befindet sich in der Mineralisationszone des hyalinen Knorpels.[2] COL10A1 beteiligt sich an den Stoffwechselwegen der Integrine und an der Modifikation von Enzymen.
Für das Auffinden von Darmkrebs kann COL10A1 als potenzieller, diagnostischer Biomarker verwendet werden, um Adenokarzinome zu sichten.[3] DDR2 ist ein kollagener Rezeptor für COL10A1.[4]
Mutationen im Gen COL10A1 können zur Metaphysären Chondrodysplasie Typ Schmid[5] und zur Spondylometaphysären Dysplasie Typ Sutcliffe führen.[6]
Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Peter Zimmermann, Stephane Boeuf, Andrea Dickhut, Sandra Boehmer, Sven Olek, Wiltrud Richter: Correlation of COL10A1 Induction During Chondrogenesis of Mesenchymal Stem Cells With Demethylation of Two CpG Sites in the COL10A1 Promoter. In: ARTHRITIS & RHEUMATISM. 58. Jahrgang, Nr. 9, 9. September 2008, S. 2743–2753, doi:10.1002/art.23736 (researchgate.net [PDF]).
- ↑ Michael J. Zuscik, Matthew J Hilton, Xinping Zhang, Di Chen, Regis J. O’Keefe: Regulation of chondrogenesis and chondrocyte differentiation by stress. In: J Clin Invest. 118. Jahrgang, Nr. 2, 1. Februar 2008, S. 429–438, doi:10.1172/JCI34174, PMC 2214711 (freier Volltext).
- ↑ Xavier Solé, Marta Crous-Bou, David Cordero, David Olivares, Elisabet Guinó, Rebeca Sanz-Pamplona, Francisco Rodriguez-Moranta, Xavier Sanjuan, Javier de Oca, Ramon Salazar, Victor Moreno: Discovery and Validation of New Potential Biomarkers for Early Detection of Colon Cancer. In: PLoS One. 9. Jahrgang, Nr. 9, September 2014, doi:10.1371/journal.pone.0106748, PMC 4162553 (freier Volltext).
- ↑ Birgit Leitinger, Alvin P. L. Kwan: The discoidin domain receptor DDR2 is a receptor for type X collagen. In: Matrix Biol. 25. Jahrgang, Nr. 6, August 2006, S. 355–365, doi:10.1016/j.matbio.2006.05.006, PMID 16806867 (sciencedirect.com).
- ↑ Jacqueline T. Tan, Friederike Kremer, Susanna Freddi, Katrina M. Bell, Naomi L. Baker, Shireen R. Lamandé, John F. Bateman: Competency for Nonsense-Mediated Reduction in Collagen X mRNA Is Specified by the 3′ UTR and Corresponds to the Position of Mutations in Schmid Metaphyseal Chondrodysplasia. In: AJHG. 82. Jahrgang, Nr. 3, 3. März 2008, S. 786–793, doi:10.1016/j.ajhg.2008.01.006 (sciencedirect.com).
- ↑ Savarirayan R., Cormier-Daire V., Lachman R. S., Rimoin D. L.: Schmid type metaphyseal chondrodysplasia: a spondylometaphyseal dysplasia identical to the "Japanese" type. In: Pediatr Radiol. 30. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2000, S. 460–463, doi:10.1007/s002470000181, PMID 10929364.