আইসোলিউসিন
L-আইসোলিউসিনের রাসায়নিক গঠন
| |||
| |||
নামসমূহ | |||
---|---|---|---|
ইউপ্যাক নাম
Isoleucine
| |||
অন্যান্য নাম
(2S,3S)-2-amino-3-methylpentanoic acid
| |||
শনাক্তকারী | |||
ত্রিমাত্রিক মডেল (জেমল)
|
|||
সিএইচইবিআই | |||
কেমস্পাইডার | |||
ড্রাগব্যাংক | |||
ইসিএইচএ ইনফোকার্ড | ১০০.০০০.৭২৬ | ||
ইসি-নম্বর | |||
কেইজিজি | |||
পাবকেম CID
|
|||
ইউএনআইআই | |||
কম্পটক্স ড্যাশবোর্ড (EPA)
|
|||
| |||
| |||
বৈশিষ্ট্য | |||
C6H13NO2 | |||
আণবিক ভর | ১৩১.১৮ g·mol−১ | ||
−৮৪.৯·১০−৬ cm3/mol | |||
সুনির্দিষ্টভাবে উল্লেখ করা ছাড়া, পদার্থসমূহের সকল তথ্য-উপাত্তসমূহ তাদের প্রমাণ অবস্থা (২৫ °সে (৭৭ °ফা), ১০০ kPa) অনুসারে দেওয়া হয়েছে। | |||
তথ্যছক তথ্যসূত্র | |||
আইসোলিউসিন (চিহ্ন Ile বা I)[১] হল একটি α-অ্যামিনো অ্যাসিড যা প্রোটিনের জৈব সংশ্লেষণে ব্যবহৃত হয়। এটিতে একটি α-অ্যামিনো গ্রুপ রয়েছে (প্রোটোনেটেড হয়ে NH+
3 গঠন ধারণ করে), একটি কার্বক্সিল গ্রুপ (ডিপ্রোটোনেটেড হয়ে COO−
গঠন ধারণ করে), এবং একটি হাইড্রোকার্বন গ্রুপ নিয়ে গঠিত একটি পার্শ্ব শৃঙ্খল, এটিকে নন-পোলার অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করে। এটি সাধারণ শারীরবৃত্তীয় পরিস্থিতিতে মানবদেহে সংশ্লেষিত হতে পারে না, তাই এটিকে একটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড ধরা হয়। উদ্ভিদ দেহে থ্রিওনিন ও মিথিওনিন থেকে আইসোলিউসিন তৈরী হতে পারে।[২] এছাড়াও ব্যাকটেরিয়ার দেহে পাইরুভিক অ্যাসিড থেকে তৈরি হতে পারে।[৩] এটি কোডন AUU, AUC, AUA দ্বারা এনকোড করা হয়।
আবিষ্কার
[সম্পাদনা]জার্মান রসায়নবিদ ফেলিক্স এরলিচ বিট সুগার মোলাসেস থেকে আইসোলিউসিন আবিষ্কার করেন (১৯০৩)।[৪] এরপর তিনি ফাইব্রিন, ডিমের অ্যালবুমিন, গ্লুটেন ও বিভিন্ন মাংসে আইসোলিউসিনের প্রাকৃতিক উপস্থিতি লক্ষ্য করেন (১৯০৭)। নিজের তৈরী করা আইসোলিউসিন তিনি ১৯০৮ সালে ব্যাখ্যা করেন।[৫]
প্রস্তুতি
[সম্পাদনা]বিভিন্ন পদ্ধতিতে আইসোলিউসিন তৈরি হতে পারে। সবচেয়ে পরিচিত পথটি হল ২-ব্রোমোবিউটেন ও ডাইইথাইলম্যালোনেট-এর বিক্রিয়া।[৬] ফরাসি রসায়নবিদ লুই বুঁভো ও লকিঁ প্রথম আইসোলিউসিন কৃত্রিমভাবে উৎপন্ন করেন।[৭]
বিপাক
[সম্পাদনা]জৈব উৎপাদন
[সম্পাদনা]উদ্ভিদ দেহে থ্রিওনিন ও মিথিওনিন থেকে আইসোলিউসিন তৈরী হতে পারে। এছাড়াও ব্যাকটেরিয়ার দেহে পাইরুভিক অ্যাসিড ও আলফা-কিটোবিউটাইরেট থেকে তৈরি হতে পারে। মানবদেহে তৈরি হয় না। বিভিন্ন উৎসেচক এই কাজে সাহায্য করে:[৮]
- অ্যাসিটোল্যাকটেট সিন্থেজ (বা অ্যাসিটোহাইড্রক্সি অ্যাসিড সিন্থেজ)
- অ্যাসিটোহাইড্রক্সি অ্যাসিড আইসোমেরোরিডাক্টেজ
- ডাইহাইড্রক্সিঅ্যাসিড ডিহাইড্রেটেজ
- ভ্যালিন অ্যামিনোট্রান্সফারেজ
ভাঙন (ক্যাটাবোলিজম)
[সম্পাদনা]আইসোলিউসিন গ্লুকোজেনিক ও কিটোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড। আলফা-কিটোগ্লুটারিক অ্যাসিড দিয়ে ট্রান্সঅ্যামিনেশনের পর, মূল গঠনের কার্বনের কঙ্কালটি জারিত হয় এবং প্রোপিয়নাইল-কোএ এবং অ্যাসিটাইল-কোএ-এ বিভক্ত হয়। প্রোপিয়নাইল-কোএ রূপান্তরিত হয় সাক্সিনাইল-কোএ তে, যা একটি সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র-এর অন্তর্বর্তী যৌগ যা গ্লুকোনিওজেনেসিস এর জন্য অক্সালোঅ্যাসেটিক অ্যাসিড এ রূপান্তরিত হতে পারে। স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে অ্যাসিটাইল-কোএ শর্করায় রূপান্তরিত হতে পারে না তবে অক্সালোঅ্যাসেটিক অ্যাসিডের সাথে ঘনীভূত করে সাইট্রিক অ্যাসিড গঠনের জন্য টিসিএ চক্রে প্রবেশ করে বা কিটোন বডি (অতএব কিটোজেনিক) বা ফ্যাটি অ্যাসিড সংশ্লেষণে ব্যবহার করা যেতে পারে।[৯]
বিপাকজনিত অসুখ
[সম্পাদনা]- সংযুক্ত ম্যালোনিক ও মিথাইলম্যালোনিক অ্যাসিডুরিয়া (CMAMMA)
- ম্যাপল সিরাপ মূত্র রোগ
- মিথাইলম্যালোনিক অ্যাসিডেমিয়া
- প্রোপিওপিক অ্যাসিডেমিয়া
ইনসুলিন রোধ ক্ষমতা
[সম্পাদনা]আইসোলিউসিন, অন্যান্য শৃঙ্খলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড-এর মতো, ইনসুলিন প্রতিরোধের সাথে যুক্ত: ডায়াবেটিক ইঁদুর এবং মানুষের রক্তে আইসোলিউসিনের উচ্চ মাত্রা পরিলক্ষিত হয়।[১০] খাদ্য-প্ররোচিত স্থূল এবং ইনসুলিন প্রতিরোধী ইঁদুরের মধ্যে, আইসোলিউসিনের মাত্রা হ্রাস (অন্যান্য শৃঙ্খলযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড সহ বা ছাড়া) একটি খাদ্যের ফলে মেদ কমে যায় এবং ইনসুলিন সংবেদনশীলতা উন্নত হয়।[১১][১২] কম প্রোটিন খাদ্যের উপকারী বিপাকীয় প্রভাবের জন্য আইসোলিউসিনের হ্রাসকৃত খাদ্যতালিকা প্রয়োজন। মানুষের মধ্যে, একটি প্রোটিন সীমাবদ্ধ খাদ্য[১২] আইসোলিউসিনের রক্তের মাত্রা কমায় এবং উপবাসীয় রক্তে গ্লুকোজের মাত্রা হ্রাস করে।[১৩] কম আইসোলিউসিন খাদ্য খাওয়ানো ইঁদুরগুলি চর্বিযুক্ত, দীর্ঘজীবি হয় এবং কম দুর্বল হয়।[১৪] মানুষের মধ্যে, আইসোলিউসিনের উচ্চতর খাদ্যতালিকা বৃহত্তর বডি মাস ইনডেক্সের (BMI) সাথে যুক্ত।
কাজ
[সম্পাদনা]ইউ.এস. ইনস্টিটিউট অফ মেডিসিনের ফুড অ্যান্ড নিউট্রিশন বোর্ড (এফএনবি) ২০০২ সালে অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য প্রস্তাবিত খাদ্য ভাতা (RDAs) নির্ধারণ করেছে। ১৯ বছর বা তার বেশি বয়সী প্রাপ্তবয়স্কদের জন্য, প্রতিদিন ১৯ মিলিগ্রাম আইসোলিউসিন/কেজি শরীরের ওজন প্রয়োজন।[১৫]
পুষ্টিকর হিসেবে এর জৈবিক ভূমিকার পাশাপাশি, আইসোলিউসিন গ্লুকোজ বিপাক নিয়ন্ত্রণেও অংশগ্রহণ করে। আইসোলিউসিন অনেক প্রোটিনের একটি অপরিহার্য উপাদান। একটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে, আইসোলিউসিন অবশ্যই গ্রহণ করতে হবে নাহলে কোষে প্রোটিন উৎপাদন ব্যাহত হবে। ভ্রূণের হিমোগ্লোবিন হল অনেক প্রোটিনের মধ্যে একটি, যার জন্য আইসোলিউসিন প্রয়োজন। আইসোলিউসিন ভ্রূণের হিমোগ্লোবিনের গামা শৃঙ্খলে উপস্থিত থাকে এবং প্রোটিন গঠনের জন্য অবশ্যই উপস্থিত থাকতে হবে।[১৬]
বংশগত রোগগুলি আইসোলিউসিন খাওয়ার প্রয়োজনীয়তা পরিবর্তন করতে পারে। অ্যামিনো অ্যাসিড শরীরে সংরক্ষণ করা যায় না। অতিরিক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড তৈরির ফলে বিষাক্ত অণু তৈরি হয়, তাই প্রোটিন সংশ্লেষণের প্রয়োজনীয়তা পূরণ হলে মানুষের কাছে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিড হ্রাস করার অনেক পথ রয়েছে।[১৭] আইসোলিউসিন-ধ্বংসকারী উৎসেচকের মিউটেশন আইসোলিউসিন এবং এর বিষাক্ত ডেরিভেটিভের বিপজ্জনক গঠনের দিকে নিয়ে যেতে পারে। একটি উদাহরণ হল ম্যাপল সিরাপ মূত্র রোগ (MSUD), একটি ব্যাধি যা মানুষকে আইসোলিউসিন, ভ্যালিন এবং লিউসিন ভাঙ্গতে অক্ষম রাখে।[১৮] এমএসইউডি-তে আক্রান্ত ব্যক্তিরা ওষুধের পাশাপাশি এই তিনটি অ্যামিনো অ্যাসিড কম গ্রহণের মাধ্যমে তাদের রোগ নিয়ন্ত্রণ করেন যা তৈরী হওয়া টক্সিন নির্গত করতে সাহায্য করে।[১৯]
অনেক প্রাণী এবং উদ্ভিদ প্রোটিনের উপাদান হিসাবে আইসোলিউসিনের খাদ্যতালিকাগত উৎস।[৯] যেসব খাবারে আইসোলিউসিনের পরিমাণ বেশি থাকে তার মধ্যে রয়েছে ডিম, সয়া প্রোটিন, সামুদ্রিক শৈবাল, টার্কি, মুরগি, ভেড়ার মাংস, পনির এবং মাছ।
তথ্যসূত্র
[সম্পাদনা]- ↑ "IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983"। The Biochemical Journal। 219 (2): 345–373। এপ্রিল ১৯৮৪। ডিওআই:10.1042/bj2190345। পিএমআইডি 6743224। পিএমসি 1153490
।
- ↑ Joshi V, Joung JG, Fei Z, Jander G (অক্টোবর ২০১০)। "Interdependence of threonine, methionine and isoleucine metabolism in plants: accumulation and transcriptional regulation under abiotic stress"। Amino Acids। 39 (4): 933–947। এসটুসিআইডি 22641155। ডিওআই:10.1007/s00726-010-0505-7। পিএমআইডি 20186554।
- ↑ Kisumi M, Komatsubara S, Chibata I (জুলাই ১৯৭৭)। "Pathway for isoleucine formation form pyruvate by leucine biosynthetic enzymes in leucine-accumulating isoleucine revertants of Serratia marcescens"। Journal of Biochemistry। 82 (1): 95–103। ডিওআই:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131698। পিএমআইডি 142769।
- ↑ Vickery HB, Schmidt CL (অক্টোবর ১৯৩১)। "The History of the Discovery of the Amino Acids."। Chemical Reviews (ইংরেজি ভাষায়)। 9 (2): 169–318। আইএসএসএন 0009-2665। ডিওআই:10.1021/cr60033a001।
- ↑ Ehrlich F (১৯০৮)। "Über eine Synthese des Isoleucins"। Chemische Berichte। 41 (1): 1453–1458। আইএসএসএন 0365-9496। ডিওআই:10.1002/cber.190804101266।
- ↑ Marvel CS (১৯৪১)। Bachmann WE, Holmes DW, সম্পাদকগণ। "dl-Isoleucine"। Organic Syntheses (ইংরেজি ভাষায়)। 21: 60। আইএসএসএন 0078-6209। ডিওআই:10.15227/orgsyn.021.0060।
- ↑ Bouvealt L, Locquin R (১৯০৫)। "Sur la synthése d'une nouvelle leucine"। Compt. Rend. (141): 115–117।
- ↑ Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM (২০০০)। Lehninger principles of biochemistry. (3rd সংস্করণ)। New York: Worth Publishers। আইএসবিএন 1-57259-153-6। ওসিএলসি 42619569।
- ↑ ক খ Rajendram R, Preedy VR, Patel VB (২০১৫)। Branched chain amino acids in clinical nutrition। 1। New York, New York: Humana। আইএসবিএন 978-1-4939-1923-9। ওসিএলসি 898999904।
- ↑ Lynch CJ, Adams SH (ডিসেম্বর ২০১৪)। "Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance"। Nature Reviews. Endocrinology। 10 (12): 723–736। ডিওআই:10.1038/nrendo.2014.171। পিএমআইডি 25287287। পিএমসি 4424797
।
- ↑ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, ও অন্যান্য (ফেব্রুয়ারি ২০১৮)। "Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids"। The Journal of Physiology। 596 (4): 623–645। ডিওআই:10.1113/JP275075। পিএমআইডি 29266268। পিএমসি 5813603
।
- ↑ ক খ Yu D, Richardson NE, Green CL, Spicer AB, Murphy ME, Flores V, ও অন্যান্য (মে ২০২১)। "The adverse metabolic effects of branched-chain amino acids are mediated by isoleucine and valine"। Cell Metabolism। 33 (5): 905–922.e6। ডিওআই:10.1016/j.cmet.2021.03.025। পিএমআইডি 33887198
|pmid=
এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। পিএমসি 8102360|pmc=
এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। - ↑ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, ও অন্যান্য (জুলাই ২০১৬)। "Decreased Consumption of Branched-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health"। Cell Reports। 16 (2): 520–530। ডিওআই:10.1016/j.celrep.2016.05.092। পিএমআইডি 27346343। পিএমসি 4947548
।
- ↑ Green CL, Trautman ME, Chaiyakul K, Jain R, Alam YH, Babygirija R, ও অন্যান্য (নভেম্বর ২০২৩)। "Dietary restriction of isoleucine increases healthspan and lifespan of genetically heterogeneous mice"। Cell Metabolism। 35 (11): 1976–1995.e6। ডিওআই:10.1016/j.cmet.2023.10.005। পিএমআইডি 37939658
|pmid=
এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। পিএমসি 10655617|pmc=
এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। অজানা প্যারামিটার|pmc-embargo-date=
উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য) - ↑ Institute of Medicine. Panel on Macronutrients, Institute of Medicine. Standing Committee on the Scientific Evaluation of Dietary Reference Intakes (২০০৫)। Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids। Washington, D.C.: National Academies Press। আইএসবিএন 0-309-08537-3। ওসিএলসি 57373786।
- ↑ Honig GR (নভেম্বর ১৯৬৭)। "Inhibition of synthesis of fetal hemoglobin by an isoleucine analogue"। The Journal of Clinical Investigation। 46 (11): 1778–1784। ডিওআই:10.1172/JCI105668। পিএমআইডি 4964832। পিএমসি 292928
।
- ↑ Korman SH (ডিসেম্বর ২০০৬)। "Inborn errors of isoleucine degradation: a review"। Molecular Genetics and Metabolism। 89 (4): 289–299। ডিওআই:10.1016/j.ymgme.2006.07.010। পিএমআইডি 16950638।
- ↑ Hassan SA, Gupta V (২০২৩)। "Maple Syrup Urine Disease"। StatPearls। Treasure Island (FL): StatPearls Publishing। পিএমআইডি 32491705
|pmid=
এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। সংগ্রহের তারিখ ২০২৩-০৪-১৬। - ↑ Brunetti-Pierri N, Lanpher B, Erez A, Ananieva EA, Islam M, Marini JC, ও অন্যান্য (ফেব্রুয়ারি ২০১১)। "Phenylbutyrate therapy for maple syrup urine disease"। Human Molecular Genetics। 20 (4): 631–640। ডিওআই:10.1093/hmg/ddq507। পিএমআইডি 21098507। পিএমসি 3024040
।
বহিঃসংযোগ
[সম্পাদনা]
২০টি অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন তৈরীতে ব্যবহৃত | ||
---|---|---|
অ্যালানিন (dp) | আর্জিনিন (dp) | অ্যাস্পারাজিন (dp) | অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড (dp) | সিস্টিন (dp) | গ্লুটামিক অ্যাসিড (dp) | গ্লুটামিন (dp) | গ্লাইসিন (dp) | হিস্টিডিন (dp) | আইসোলিউসিন (dp) | লিউসিন (dp) | লাইসিন (dp) | মিথায়োনিন (dp) | ফেনাইল অ্যালানিন (dp) | প্রোলিন (dp) | সেরিন (dp) | থ্রিয়োনিন (dp) | ট্রিপ্টোফ্যান (dp) | টাইরোসিন (dp) | ভ্যালিন (dp) | ||
←Peptides | Major families of biochemicals | Nucleic acids→ |