Mannosylierung
Die Mannosylierung ist eine posttranslationale Proteinmodifikation, die zu den Glykosylierungen zählt. Hierbei wird eine Mannose-Gruppe an ein Protein angehängt.
Eigenschaften
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Mannosylierungen zählen zu den Glykosylierungen. Diese werden von Mannosyltransferasen katalysiert, die Dolichol-Mannose auf Proteine übertragen.[1] Dabei lässt sich zwischen O-Glykosylierungen und C-Glykosylierungen unterscheiden.
O-Mannosylierungen werden von Protein-O-Mannosyltransferasen 1 und 2 (PMT) im Endoplasmatischen Retikulum, anders als andere O-Glykosylierungen, durchgeführt. Gendefekte in den Genen, die für PMT codieren (POMT1 und POMT2), führen zu Limb-Girdle-Muskeldystrophie, Walker-Warburg-Syndrom oder Muscle-Eye-Brain-Krankheit.[2]
Die C-Mannosylierung ist die einzig bekannte C-Glykosylierung. Dabei hängt die C-Mannosyltransferase α-Mannose an Tryptophan in einer Trp-x-xTrp-Sequenz an. Diese Sequenzen kommen häufig in Thrombospondin repeats und Cytokinrezeptoren vor.[3]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ Mark Lommel, Sabine Strahl: Protein O-mannosylation: Conserved from bacteria to humans. In: Glycobiology. Band 19, Nr. 8, 1. August 2009, ISSN 0959-6658, S. 816–828, doi:10.1093/glycob/cwp066 (oup.com [abgerufen am 17. Februar 2021]).
- ↑ Mark Lommel, Sabine Strahl: Protein O-Mannosylierung ist lebenswichtig! BIOspektrum, abgerufen am 4. Juli 2020.
- ↑ Yoshito Ihara, Yoko Inai, Midori Ikezaki, In-Sook L. Matsui, Shino Manabe: C-Mannosylation: A Modification on Tryptophan in Cellular Proteins. In: Glycoscience: Biology and Medicine. Springer Japan, Tokyo 2014, ISBN 978-4-431-54836-2, S. 1–8, doi:10.1007/978-4-431-54836-2_67-1.