Membrana bacteriana externa
| Ensamblaxe do lipopolisacárido, relacionado co LptC | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LptC | ||||||||
| Pfam | PF06835 | ||||||||
| Pfam clan | CL0259 | ||||||||
| InterPro | IPR010664 | ||||||||
| |||||||||
| Ensamblaxe do lipopolisacárido | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | LptE | ||||||||
| Pfam | PF04390 | ||||||||
| InterPro | IPR007485 | ||||||||
| TCDB | 1.B.42 | ||||||||
| OPM superfamily | 412 | ||||||||
| OPM protein | 4q35 | ||||||||
| |||||||||
A membrana externa bacteriana encóntrase en bacterias gramnegativas. A súa composición é distinta da que ten a membrana plasmática interna; entre outras cousas, a capa externa da bicapa lipídica da membrana externa de moitas bacterias gramnegativas ten un lipopolisacárido complexo, cuxa porción lipidica actúa como endotoxina e nalgunhas bacterias como Escherichia coli está ligada o peptidoglicano da parede pola lipoproteína de Braun.
Nesta capa poden encontrarse porinas[1] e outras proteínas da membrana externa, moitas relacionadas coa virulencia da bacteria.
Importancia clínica
[editar | editar a fonte]Se o lípido A, que forma parte do lipopolisacárido, entra no sistema circulatorio causa unha reacción tóxica ao activar o receptor de tipo Toll TLR 4. O lípido A é moi patóxeno e non inmunoxénico. Porén, o compoñente polisacárido é moi inmunoxénico, pero non patóxeno, causando unha resposta agresiva do sistema inmunitario. O paciente terá febre, alta frecuencia respiratoria e baixa presión arterial. Isto pode orixinar un choque endotóxico, que pode ser mortal. Da membrana externa bacterina despréndense vesículas da membrana externa en cultivos e tamén en tecidos animais na interface hóspede-patóxeno, implicadas na translocación de sinais bioquímicas de microbios gramnegativos ás células diana do hóspede.
Bioxénese
[editar | editar a fonte]A bioxénese da membrana externa require que se transporten cada un dos compoñentes desde o lugar de síntese ao seu destino final fóra da membrana interna cruzando compartimentos hidrófilos e hidrófobos. A maquinaria e a fonte de enerxía que impulsa este proceso non se comprenden aínda totalmente. I LPS consta de antíxeno O, oligosacárido do núcleo e lípido A. O residuo lípido A-núcleo e as unidades repetidas do antíxeno O sintetízanse na cara citoplasmática da membrana interna e expórtanse separadamente por medio de dous sistemas de transporte independentes, concretamente, o transportador do antíxeno O Wzx (RfbX) e o transportador de casete de unión ao ATP (ABC) MsbA que leva o residuo do lípido A-núcleo desde a folla interna á folla externa da bicapa lipídica da membrana interna.[2][3][4][5][6] As unidades repetidas do antíxeno O son despois polimerizadas no periplasma pola polimerase Wzy e ligadas ao residuo do lípido A-núcleo pola ligase WaaL.[7][8]
A maquinaria de trransporte do LPS está composta polas proteínas LptA, LptB, LptC, LptD e LptE. Isto está apoiado no feito de que a depleción de calquera destas proteínas bloquea a vía de ensamblaxe do LPS e orixina defectos moi similares na bioxénese da membrana externa. Ademais, a localización de polo menos unha destas cinco proteinas en cada compartimento celular suxire un modelo sobre como se organiza a vía de ensamblaxe do LPS e como se ordena no espazo.[8]
A proteína LptC é necesaria para a translocación do lipopolisacárido (LPS) desde a membrana interna á externa.[8] A LptE forma un complexo coa LptD, que está implicado na ensamblaxe do LPS na folla externa da membrana externa e é esencial para a bioxénese da envoltura.[8][9][10]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ van der Ley P, Heckels JE, Virji M, Hoogerhout P, Poolman JT (setembro de 1991). "Topology of outer membrane porins in pathogenic Neisseria spp". Infection and Immunity 59 (9): 2963–71. PMC 258120. PMID 1652557. doi:10.1128/IAI.59.9.2963-2971.1991.
- ↑ Feldman MF, Marolda CL, Monteiro MA, Perry MB, Parodi AJ, Valvano MA (decembro de 1999). "The activity of a putative polyisoprenol-linked sugar translocase (Wzx) involved in Escherichia coli O antigen assembly is independent of the chemical structure of the O repeat". J. Biol. Chem. 274 (49): 35129–38. PMID 10574995. doi:10.1074/jbc.274.49.35129.
- ↑ Liu D, Cole RA, Reeves PR (abril de 1996). "An O-antigen processing function for Wzx (RfbX): a promising candidate for O-unit flippase". J. Bacteriol. 178 (7): 2102–7. PMC 177911. PMID 8606190. doi:10.1128/jb.178.7.2102-2107.1996.
- ↑ Doerrler WT, Reedy MC, Raetz CR (abril de 2001). "An Escherichia coli mutant defective in lipid export". J. Biol. Chem. 276 (15): 11461–4. PMID 11278265. doi:10.1074/jbc.C100091200.
- ↑ Polissi A, Georgopoulos C (xuño de 1996). "Mutational analysis and properties of the msbA gene of Escherichia coli, coding for an essential ABC family transporter". Mol. Microbiol. 20 (6): 1221–33. PMID 8809774. doi:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02642.x.
- ↑ Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR (maio de 1998). "Function of Escherichia coli MsbA, an essential ABC family transporter, in lipid A and phospholipid biosynthesis". J. Biol. Chem. 273 (20): 12466–75. PMID 9575204. doi:10.1074/jbc.273.20.12466.
- ↑ Raetz CR, Whitfield C (2002). "Lipopolysaccharide endotoxins". Annu. Rev. Biochem. 71: 635–700. PMC 2569852. PMID 12045108. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414.
- ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 Sperandeo P, Lau FK, Carpentieri A, De Castro C, Molinaro A, Deho G, Silhavy TJ, Polissi A (xullo de 2008). "Functional analysis of the protein machinery required for transport of lipopolysaccharide to the outer membrane of Escherichia coli". J. Bacteriol. 190 (13): 4460–9. PMC 2446812. PMID 18424520. doi:10.1128/JB.00270-08.
- ↑ Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D (agosto de 2006). "Identification of a protein complex that assembles lipopolysaccharide in the outer membrane of Escherichia coli". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (31): 11754–9. Bibcode:2006PNAS..10311754W. PMC 1544242. PMID 16861298. doi:10.1073/pnas.0604744103.
- ↑ Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (xuño de 2004). "Identification of an outer membrane protein required for the transport of lipopolysaccharide to the bacterial cell surface". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (25): 9417–22. Bibcode:2004PNAS..101.9417B. PMC 438991. PMID 15192148. doi:10.1073/pnas.0402340101.
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR007485
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR010664