Monofenol monooksigenaza
| Monofenol monooksigenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.14.18.1 | ||||||||
| CAS broj | 2594228 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Monofenol monooksigenaza (EC 1.14.18.1, fenolaza, monofenol oksidaza, krezolaza, monofenolaza, tirozin-dopa oksidaza, monofenolna monooksidaza, monofenol dihidroksifenilalanin:kiseonik oksidoreduktaza, N-acetil-6-hidroksitriptofan oksidaza, monofenol, dihidroksi-L-fenilalanin kiseonik oksidoreduktaza, o-difenol:O2 oksidoreduktaza, fenol oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom L-tirozin,L-dopa:kiseonik oksidoreduktaza.[1][2][3][3][4][4][5][5][6][6][7][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (1) L-tirozin + O2 dopahinon + H2O (sveukupna reakcija)
- (1a) L-tirozin + 1/2 O2 L-dopa
- (1b) L-dopa + 1/2 O2 dopahinon +H2O
- (2) 2 L-dopa + O2 2 dopahinon + 2H2O
Ovaj enzim je tip III bakarni protein prisutan u širokom varijetetu bakterija, gljiva, biljki, insekata, rakova i sisara. On učestvuje u sintezi betalaina i melanina.
Reference
- ^ Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ур.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st изд.). New York: Academic Press. стр. 454—498.
- ^ Patil, S.S. & Zucker, M. (1965). „Potato phenolases. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 240: 3938—3943. PMID 5842066.
- ^ а б Pomerantz, S.H. (1963). „Separation, purification, and properties of two tyrosinases from hamster melanoma”. J. Biol. Chem. 238: 2351—2357. PMID 13972077.
- ^ а б Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240.
- ^ а б Sanchez-Ferrer, A., Rodriguez-Lopez, J.N., Garcia-Canovas, F. and Garcia-Carmona, F. (1995). „Tyrosinase: a comprehensive review of its mechanism”. Biochim. Biophys. Acta. 1247: 1—11. PMID 7873577.
- ^ а б Steiner, U., Schliemann, W. and Strack, D. (1996). „Assay for tyrosine hydroxylation activity of tyrosinase from betalain-forming plants and cell cultures”. Anal. Biochem. 238: 72—75. PMID 8660589.
- ^ а б Rolff, M., Schottenheim, J., Decker, H. and Tuczek, F. (2011). „Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme”. Chem Soc Rev. 40: 4077—4098. PMID 21416076.
Литература
- Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240.
- Robb, D.A. (1984). „`Tyrosinase”. Ур.: Lontie, R. Copper Proteins and Copper Enzymes. 2. Boca Raton, FL: CRC Press. стр. 207—240.
- Dawson, C.R. & Tarpley, W.B. (1951). „The copper oxidases”. Ур.: Sumner, J.B.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 2 (1st изд.). New York: Academic Press. стр. 454—498.
Spoljašnje veze
- Tyrosinase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
